¿Cuáles son las enzimas industriales comúnmente utilizadas?

La industria de preparación de enzimas es una industria de alta tecnología que requiere un uso intensivo de conocimientos y una entidad económica de bioingeniería. Según las estadísticas del Instituto de Desarrollo de la Industria Alimentaria de Taiwán, el mercado mundial de preparación de enzimas ha aumentado año tras año. tasa anual promedio del 11% desde 1995 Aumentó de 1.250 millones de dólares EE.UU. en 1999 a 1.920 millones de dólares EE.UU. en 1999, y se espera que el tamaño del mercado alcance los 2.500 millones de dólares EE.UU. en 2002. En términos de aplicaciones de enzimas en diversos campos, los alimentos y Las industrias de piensos utilizan la mayor cantidad, representando las ventas totales, los detergentes representaron 32, la industria textil representó 11, la industria del papel representó 7 y la industria química representó 4. Los departamentos autorizados predicen la tendencia de desarrollo de. el mercado de preparaciones de enzimas en los cinco años comprendidos entre 1997 y 2002. Las enzimas alimentarias crecerán de 725 millones de dólares estadounidenses a 1.176 millones de dólares estadounidenses, con una tasa de crecimiento anual de 11,4; las enzimas detergentes aumentarán de 489 millones de dólares estadounidenses a 848; millones de dólares estadounidenses, con una tasa de crecimiento anual de 13,3; las enzimas textiles aumentarán de 165 millones de dólares estadounidenses a 258 millones de dólares estadounidenses, con una tasa de crecimiento de 10,3; las enzimas utilizadas en la industria del papel aumentarán de 100 millones de dólares estadounidenses a 192 dólares estadounidenses; millones, con la tasa de crecimiento anual más alta, alcanzando 16,2; la industria química aumentará en 0,61 mil millones de dólares a 96 millones de dólares, con una tasa de crecimiento anual del 10,5% en comparación con 1985, las enzimas para la industria alimentaria representaron el 62% del total. mercado de preparaciones de enzimas, las enzimas para detergentes representaron el 33% y las enzimas para la industria textil y del curtido representaron el 5%. El cambio es que el campo de las enzimas industriales no alimentarias se está expandiendo rápidamente, lo que refleja la creciente conciencia de la gente sobre la protección del medio ambiente. /p>

Entre cientos de empresas famosas de preparación de enzimas en todo el mundo, la empresa danesa NOVO ocupa firmemente la posición de liderazgo, ocupando más del 50% de la cuota de mercado, seguida de Genencor, que representa alrededor del 25%. cuota de mercado, y los fabricantes de preparados enzimáticos de otros países comparten el 25% restante de la cuota de mercado.

Los preparados enzimáticos utilizados en la industria se dividen básicamente en la Categoría 2: la Categoría 1 son enzimas hidrolíticas, incluidas amilasa, celulasa, proteasa, lipasa, pectinasa, lactasa, etc., que representan más del 75% de las ventas en el mercado. Actualmente, más del 60% de los preparados enzimáticos han sido modificados genéticamente. Para la producción de cepas mejoradas, el 80% de las cepas utilizadas por NOVO son. cepas genéticamente recombinantes. La segunda categoría son las enzimas no hidrolíticas, que representan alrededor del 10% de las ventas en el mercado y tienden a aumentar año tras año. Son principalmente enzimas para reactivos analíticos y enzimas para la industria farmacéutica. p> En la industria alimentaria, las enzimas utilizadas para el procesamiento del almidón siguen representando la mayor proporción, con el 15%; seguidas por la industria láctea, con el 14%. Las aplicaciones tradicionales de enzimas en las industrias alimentaria, textil, curtidora, etc. está bastante extendido y técnicamente maduro, aún está en desarrollo. La siguiente es una breve introducción a los nuevos desarrollos en la seguridad de la producción de enzimas y su aplicación industrial en los últimos años:

1 Producción de preparados enzimáticos Gestión de seguridad y salud<. /p>

Dado que mi país está a punto de unirse a la OMC, debemos prestar atención a la gestión de seguridad y salud de la producción de preparados de enzimas. Los preparados de enzimas alimentarias se utilizan como aditivos alimentarios en el extranjero y sus normas de seguridad y salud son muy estrictas. . La enzima en sí Aunque es un producto biológico y más seguro que los productos químicos, los preparados enzimáticos no son productos puros y suelen contener residuos de medios de cultivo, sales inorgánicas, conservantes, diluyentes, etc. Durante el proceso de producción, también pueden estar contaminados por. Salmonella, Staphylococcus aureus y Escherichia coli. Además, también puede contener toxinas biológicas, especialmente aflatoxinas. Incluso Aspergillus niger, algunas cepas pueden producir aflatoxinas que son producidas por las propias cepas o debido a las materias primas. materias primas de cereales). Además, en el medio de cultivo se utilizan sales inorgánicas, que inevitablemente se mezclarán con metales pesados ​​​​tóxicos como mercurio, cobre, plomo, arsénico. Las cepas, el posprocesamiento y otros procesos deben controlarse estrictamente El sitio de producción Para cumplir con los requisitos GMP (Buenas prácticas de fabricación) Para los requisitos de seguridad de los productos de preparación de enzimas, la Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura (FAO). Comité de Expertos en Aditivos Alimentarios de la Organización Mundial de la Salud (OMS) (Comité Mixto FAO/OMS de Expertos en Aditivos Alimentarios)

tivos, JECFA) Ya en 1978, la 21.ª Asamblea General de la OMS propuso los criterios de evaluación para la seguridad de las fuentes de preparados enzimáticos:

(1) De partes comestibles de animales y plantas y utilizados tradicionalmente como ingredientes alimentarios , o Las enzimas producidas por cepas de bacterias utilizadas tradicionalmente en los alimentos pueden considerarse alimentos sin someterse a pruebas de toxicidad si cumplen los requisitos químicos y microbiológicos adecuados.

(2) Enzimas producidas por bacterias no patógenas Enzimas producidas por Los microorganismos que contaminan los alimentos en general requieren pruebas de toxicidad a corto plazo.

(3) Las enzimas producidas por microorganismos no comunes requieren pruebas de toxicidad exhaustivas, incluidas pruebas de alimentación a largo plazo en ratones.

La norma proporciona una base para la evaluación de la seguridad de la producción de enzimas en varios países. Las cepas de producción deben ser no patógenas y no producir sustancias fisiológicamente activas como toxinas, antibióticos y hormonas. Las cepas deben someterse a diversas pruebas de seguridad. Se utiliza en la producción si se demuestra que es inofensivo. Para la determinación de toxinas, además del análisis químico, también se requiere un análisis biológico. La seguridad de los aditivos en el Reino Unido es evaluada por el Comité de Toxicidad Química.

(abreviatura COT), y formuló recomendaciones al Comité Asesor de Expertos Gubernamentales FACE (Comité de Contaminación y Aditivos Alimentarios). El COT está más preocupado por la toxicidad de las cepas bacterianas. Se recomienda que las enzimas microbianas se sometan a una prueba de alimentación en ratones durante al menos 90 días. y realizar bioanálisis con altos estándares COT. Se cree que la mejora de la cepa es necesaria, pero se deben realizar pruebas biológicas después de cada mejora. Hay dos sistemas de gestión para las preparaciones de enzimas en los Estados Unidos: uno es cumplir con GRAS (generalmente reconocido como. sustancias seguras); el otro es cumplir con los requisitos de aditivos alimentarios. Las enzimas que son sustancias GRAS solo necesitan cumplir con las GMP durante la producción. Las enzimas que se consideran aditivos alimentarios deben estar aprobadas antes de comercializarse y registrarse en el. Código de Regulación Federal (CFR) Para solicitar GRAS, debe pasar por dos evaluaciones principales, es decir, la evaluación de aceptación de la seguridad técnica y los resultados de las pruebas de seguridad del producto. Además de la autoridad de la FDA para realizar el reconocimiento GRAS, cualquier experto calificado. para evaluar la seguridad de los ingredientes alimentarios también se puede realizar de forma independiente la evaluación utilizada para producir alimentos en los Estados Unidos. Las materias primas animales de las enzimas deben cumplir con los requisitos de inspección de la carne y producirse según GMP. La cantidad residual de materias primas vegetales o microbianas. Los componentes de los medios de cultivo que ingresan a los alimentos en condiciones normales de uso no deben ser perjudiciales para la salud. El equipo utilizado, los agentes de dilución, los auxiliares, etc. deben ser sustancias adecuadas para los alimentos. Los métodos de producción y las condiciones de cultivo deben controlarse estrictamente para que la producción. las bacterias no se convertirán en una fuente de toxinas y nocivas para la salud

Además, en los últimos años, el mercado mundial de alimentos ha promovido el sistema de certificación de alimentos KOSHER, es un sistema alimentario que cumple con los requisitos de las regulaciones judías únicamente. Un certificado KOSHER puede ingresar al mercado de la Organización Judía Mundial. En los Estados Unidos, no solo los judíos, sino también los musulmanes, los vegetarianos y las personas con alergias a ciertos alimentos, la mayoría también compra alimentos KOSHER. Según las regulaciones, los alimentos KOSHER deben. no contiene ingredientes de cerdos, conejos, caballos, camellos, camarones, mariscos, insectos alados y reptiles. Las preparaciones enzimáticas utilizadas para procesar alimentos KOSHER también deben cumplir con los requisitos de los alimentos KOSHER. Por lo tanto, en países extranjeros muchas preparaciones de enzimas alimentarias tienen la marca. Cumplir con los alimentos KOSHER Para expandir las preparaciones enzimáticas de nuestro país en el extranjero, debemos prestar atención a esto. Los requisitos para cumplir con los alimentos KOSHER están aprobados por agencias autorizadas especializadas, que son más estrictas que la FDA.

2 Nuevo. usos de las enzimas en la industria

2.1 Fabricación de oligosacáridos funcionales

En los últimos 20 años, se han desarrollado probióticos basados ​​en bifidobacterias y lactobacilos y prebióticos de bajo nivel como polifructosa, isomaltulosa y galactooligosacáridos. son muy populares en países de todo el mundo como una nueva generación de alimentos saludables. El volumen de ventas anual de varios oligosacáridos funcionales convertidos mediante métodos enzimáticos ha superado las 100.000 toneladas. Oligosacáridos funcionales El azúcar se refiere a aquellos oligosacáridos que son indigeribles o difíciles de digerir y absorber. Después de la ingestión, van directamente al intestino grueso y son utilizadas selectiva y preferentemente por las propias bacterias beneficiosas del cuerpo (Bifidobacterium, etc.). La cantidad de bifidobacterias en el cuerpo se duplica o prolifera. salud del huésped, por lo que también se les llama factores bífidos.

El azúcar no es utilizado por Streptococcus mutans, la causa de la caries dental, y comerlo no provocará caries. La ingestión de 3 a 10 g de oligosacáridos funcionales todos los días puede mejorar la función gastrointestinal, prevenir el estreñimiento y la diarrea leve y reducir la producción de intestino. toxinas y absorción, mejorando la función inmune resistente a enfermedades del cuerpo. Los oligosacáridos funcionales se están convirtiendo en una fuente popular de azúcar saludable en el siglo XXI.

(1) Isomalto-oligosacárido: es un oligosacárido no digerible que no lo es. digerido por Se descompone por la saliva y el jugo pancreático, pero puede descomponerse parcialmente y absorberse en el intestino delgado. El valor calórico es aproximadamente de 70 a 80 veces mayor que el de la sacarosa y la maltosa. Es menos irritante para los intestinos. la prueba de toxicidad aguda en ratones es superior a 44 g/kg, lo que es seguro. No es inferior a la sacarosa y la maltosa. La dosis inactiva máxima para el cuerpo humano es de 1,5 g/kg (el límite que no provoca diarrea 24 horas después de la ingestión). ), mientras que la dosis inactiva máxima de otros oligosacáridos o alcoholes de azúcar no digeribles es de solo 0,1 ~ 0,4 g/kg. Después de ingerir 16 g de isomaltosa, las bacterias beneficiosas como Bifidobacterium y Lactobacillus en el intestino aumentaron significativamente después de una semana, mientras que las bacterias dañinas como como. Se inhibieron los bacteroidetes y Clostridium, mejoró el estreñimiento, disminuyó el pH de las heces y los ácidos orgánicos aumentaron y redujeron el deterioro. Los experimentos con ratones muestran que la inmunidad mejora y los lípidos en sangre mejoran después de la ingestión de isomaltosa que es estable en ambientes de alta temperatura, ligeramente ácidos y ácidos. y se puede agregar a diversos alimentos y bebidas.

El isomalto-oligosacárido se produce mediante la licuefacción del almidón por la α-amilasa, la sacarificación por la β-amilasa y la reacción transglucósida por la α-glucosidasa, incluidas la isomaltosa, la panosa y la isomaltosa. que contiene enlaces α-1,6. Jarabe de oligosacáridos ramificados como los trisacáridos. Hay dos tipos de isomaltosa en el mercado con un contenido de 50% y 90% de isomaltosa. Este último se elabora eliminando la glucosa del 50% de isomaltosa mediante intercambio iónico o levadura. fermentación. El azúcar en polvo se seca por aspersión.

La α-glucosidasa utilizada para producir isomaltosa es un subproducto de la glucoamilasa producida por Aspergillus niger. La α-glucosidasa contenida en el caldo de fermentación de glucoamilasa. se elimina mediante adsorción por intercambio iónico, se eluye y se concentra. Aunque se han publicado muchos informes de investigación sobre el cultivo de Aspergillus niger para producir α-glucosidasa, no se han utilizado en la producción comercial. genera la cantidad es generalmente sólo alrededor del 50%, y también contiene del 20 al 40% de maltosa y glucosa. Para mejorar el rendimiento de isomaltooligosacárido, ha habido muchos informes de investigación, por ejemplo, usando Aspergillus odorifera alfa-glucosidasa. el rendimiento de pantosa en el producto puede alcanzar 30. La cantidad de glucosa se puede reducir a 20. Takasaki descubrió que la pululanasa producida por Bacillus stearothermophilus tiene un efecto transglucósido en presencia de altas concentraciones de maltotriosa. Su gen estructural se introdujo en Bacillus subtilis NA. -1 para producir nuevo pululano, junto con la sacarificante α-amilasa de Bacillus subtilis (que puede producir maltotriosa), actúa sobre el almidón. El rendimiento de isomaltooligosacárido puede alcanzar el 60%, mientras que el contenido de glucosa se reduce del 40% al 20%. Para mejorar Aspergillus niger α - En cuanto a la actividad de la glucosidasa, el Departamento de Bioingeniería de la Universidad de Tokio introdujo el gen de la α-glucosidasa AGLA en Aspergillus niger GN-3 y obtuvo el transformante GIZ 155-A3-4, que aumentó la capacidad de producción de enzimas en 11 veces.

En la actualidad, hay entre 50 y 60 empresas que producen isomaltosa en mi país, con una capacidad de producción de aproximadamente 50.000 toneladas. La dosis de α-glucosidasa es 0,1. lo que requiere 50 toneladas y consume una enorme cantidad de divisas (75 por tonelada (se necesitan 10.000 yuanes, 37,5 millones de yuanes).

(2) Trehalosa). : Es un azúcar no reductor compuesto por dos moléculas de glucosa unidas por enlaces α, α-1.1. Los oligosacáridos se encuentran ampliamente en animales, plantas y microorganismos (como bacterias, algas, camarones, levadura de cerveza, levadura de panadería). son el principal azúcar en la sangre de los insectos y se utilizan como energía para el vuelo. La trehalosa puede proteger la adaptación de ciertos animales y plantas. El ambiente seco y congelado es una buena fuente de azúcar porque no es reductora y tiene buena acidez. Resistencia al calor y no es fácil de reaccionar con proteínas y aminoácidos. Tiene una fuerte inhibición del envejecimiento del almidón, la desnaturalización de las proteínas y la oxidación de las grasas. Además, también puede eliminar el sabor amargo de ciertos alimentos y el olor a pescado de la carne. La trehalosa no es utilizada por los estreptococos mutantes cariogénicos y su consumo no provocará caries.

La tasa de supervivencia de las células de levadura está completamente determinada por el contenido de trehalosa en las células de levadura. En el pasado, la trehalosa se extraía de la levadura (el contenido máximo era solo 20) y el costo era muy alto, de 20.000 a 30.000 yenes por unidad. kilogramo Ahora se puede usar con enzimas o El costo de producción se reduce considerablemente mediante el método de fermentación. Kubota et al descubrieron un grupo de enzimas generadoras de trehalosa (trehalosa sintasa MTSASE y maltooligosacárido trehalosa hidrolasa MTHASE) a partir de bacterias del suelo como Arthrobacter. , Pediococcus, Flavobacterium y Sulfolobus), cuando se usa junto con isoamilasa, enzima generadora de ciclodextrina, α-amilasa y glucoamilasa para licuar almidón, se puede obtener un rendimiento del 85 % de trehalosa.

(3) Pa Palatinose, cuyo nombre científico es Isomaltulose, se elabora a partir de sacarosa y se procesa mediante la acción de la α-glucosiltransferasa (también conocida como sacarosa multasa) de Bacillus prionogenum o Serratia plymouth, de la que se combinan la glucosa y la fructosa de la molécula de sacarosa. Enlaces α-1,2 a enlaces α-1,6 Debido al cambio de estructura, su dulzor se reduce a 42 veces el de la sacarosa, con baja higroscopicidad y estabilidad al ácido. Mayor sexo, resistencia al calor ligeramente reducida, cambios biológicos y. características fisiológicas y no puede ser utilizado por la mayoría de las bacterias y hongos. No se descompone mediante enzimas en la boca y el estómago después de comer, y las enzimas no pueden hidrolizarlo en glucosa y fructosa hasta que ingresa al metabolismo. por estreptococo mutante de caries oral. Es menos probable que cause caries cuando se ingiere y el azúcar en la sangre no aumenta rápidamente después de comer, por lo que puede ser utilizado por personas con diabetes.

Palatinosa Con bajo contenido de agua y. Con un pH bajo, el azúcar dorado perderá agua y se condensará en 2 a 4 moléculas de palatinosa. El dulzor es 30 veces mayor que el de la sacarosa. No es digerido por las enzimas digestivas intestinales y puede ser digerido directamente después de comer. bifidobacterias para desempeñar el papel de cuidado de la salud de los factores bifidum. La palatinosa se oxida a alta temperatura y alta presión utilizando níquel Rainier como catalizador para generar palatinitol. Este alcohol de azúcar es dulce. El grado es de 45 a 60 veces mayor que el de la sacarosa y el contenido calórico. El valor es la mitad que el de la sacarosa. No es fácil de digerir y absorber después de comer, no aumenta el azúcar en la sangre ni la insulina y no provoca caries. Es adecuado para personas con diabetes, ancianos y obesos. La gente lo usa como edulcorante. Debido a que sus propiedades físicas son similares a las de la sacarosa, se puede usar para hacer dulces bajos en calorías. Es una nueva generación de edulcorantes que es popular a nivel internacional. Los tres azúcares anteriores se han producido en masa. ampliamente utilizados en Europa, América, Japón, etc.; aunque se han estudiado en China con éxito, pero aún existen muchas resistencias en la producción y aplicación.

(4) Fructooligosacárido: Utiliza sacarosa como materia prima mediante la acción de la β2 fructosiltransferasa de Aspergillus niger para convertir la fructosa D2 de las moléculas de sacarosa en una mezcla de fructosa, fructotetraosa y fructopentaosa con sacarosa, glucosa y fructosa compuesta por 123 moléculas de fructosa conectadas por la cadena β22,1. El dulzor es del 60%. de sacarosa Utilice resina de intercambio iónico para eliminar la glucosa. Después de eliminar la fructosa, se puede obtener un producto que contiene más del 95% de fructooligosacárido, con un dulzor del 30% del de la sacarosa. Los componentes principales del fructooligosacárido, la sacarosa y la sacarosetetraosa, son. No es absorbida en absoluto por la saliva, el tracto digestivo y el hígado en el cuerpo humano, sino que es hidrolizada por la α2 glucosidasa en el riñón, es una fibra dietética en sí misma, que puede llegar al intestino grueso directamente después de comer y es utilizada preferentemente por los beneficiosos. bacterias en el intestino grueso El consumo de fructooligosacáridos no provocará un aumento en los niveles de azúcar e insulina en la sangre, y su valor calórico es de 1, 5 kCal/g, a través de la proliferación de bifidobacterias, el tracto intestinal se purifica y se mejora la inmunidad del cuerpo. , mejora la nutrición y reduce los lípidos en sangre. Se realizó un experimento en personas mayores de 50 a 90 años. Después de ingerir 8 g de fructooligosacárido al día, el tracto intestinal mejoró después de 8 días. Los pacientes estreñidos consumen de 5 a 6 g de fructooligosacárido al día. Después de 4 días, el 80% de los síntomas de los pacientes estreñidos mejoran, las heces se vuelven blandas, de color amarillo, el olor se reduce y se controla la corrupción intestinal.

Los fructooligosacáridos también se encuentran en la alcachofa de Jerusalén, la achicoria, los espárragos y otras plantas. Europa occidental utiliza la inulina como materia prima y es parcialmente hidrolizada por la inulinasa. El gobierno japonés ha aprobado los fructooligosacáridos como alimento saludable específico. Singapur, Taiwán y otros países utilizan fructooligosacáridos como ingredientes alimentarios funcionales y se utilizan ampliamente en diversos alimentos. La capacidad de producción anual de fructooligosacáridos en mi país continental es de 15.000 toneladas, Guangdong Jiangmen Quantum Hi-Tech es de 10.000 toneladas, Yunnan Tianyuan 30.

00 toneladas, Zhangjiagang Liangfeng 1000 toneladas, Universidad de Guangxi Oligo 500 toneladas. Además, Wuliangye Brewing Company y Shanghai Zhongke Biomedical High-Tech Development Co., Ltd. también están vendiendo.

(5) Xilooligosacáridos. Se caracteriza por una fuerte estabilidad al ácido y al calor, por lo que puede usarse en bebidas ácidas como el jugo. Debido a que no es utilizado por la mayoría de las bacterias intestinales, solo unas pocas bacterias como Bifidobacterium pueden usarlo. factor bífido y debe tomarse todos los días. 0,7 g puede ser eficaz. Este azúcar se elabora a partir de mazorcas de maíz y se hidroliza con Aspergillus xilanasa. Fue producido por primera vez por la empresa japonesa Suntory y producido por Shandong en mi país. Longli Company en la Universidad Agrícola de China. El desarrollo fue exitoso con el apoyo del Instituto de Investigación de Fermentación de Alimentos de Shandong. Además, también se han desarrollado con éxito en mi país otros oligosacáridos funcionales como galactooligosacáridos y manosa-oligosacáridos.

2. 2 Las enzimas se utilizan en la producción de péptidos funcionales

En los últimos años, se ha descubierto que los péptidos generados por hidrólisis de proteínas por proteasas tienen mejor capacidad de absorción que las proteínas o los aminoácidos compuestos de proteínas, por lo que se pueden utilizar como infusiones, alimento para deportistas, alimentos para el cuidado de la salud, etc. En los hidrolizados de proteínas, algunos péptidos tienen funciones fisiológicamente activas. Por ejemplo, la caseína puede hidrolizarse mediante tripsina o proteasa alcalina para generar fosfopéptido de caseína (CPP). que tiene la función de favorecer la absorción de Ca y Fe. Se elabora a partir de pescado, soja. El hidrolizado obtenido por hidrólisis enzimática de caseína contiene un aminoácido, la secuencia es heptapéptido Ala - Val - Pro - Tyr - Pro - Gln - Arg. , que es un inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina (IECA, inhibidor de la enzima convertidora de angiotensina). Puede combinarse con la angiotensina para afectar la expresión de su actividad, evitando así el aumento de la presión arterial. Es un alimento saludable antihipertensivo. Péptidos con diferentes estructuras obtenidos de diferentes materias primas proteicas e hidrolizados por diferentes proteasas. Algunos péptidos también tienen las funciones fisiológicas de reducir los lípidos en sangre, promover el metabolismo del alcohol, antifatiga y antialérgico. Consumo regular de alimentos elaborados como la pasta de frijoles. El tempeh, el natto y la cuajada son buenos para la salud, por eso la peptona es una materia prima para los medios de cultivo bacterianos y se descubrió que tiene funciones fisiológicas, pero algunas personas la ponen en cápsulas y la venden como cuidado de la salud. productos, obteniendo enormes ganancias.

2. 3 Las enzimas se utilizan en la industria petrolera

La aplicación de enzimas en la industria petrolera aún está en su infancia (1) Celulasa y hemicelulasa. se utilizan en la industria de extracción de aceite: después de extraer el aceite con un solvente, el solvente residual en el residuo es difícil de eliminar por completo. Afectando la aplicación de alimentos, Japón ha desarrollado el uso de celulasa, hemicelulasa y pectinasa para descomponer los tejidos vegetales para extraer. El método consiste en triturar aceitunas, colza, etc. primero o tratarlas con calor y luego agregar hemicelulasa. La reacción dura varias horas y el aceite y el residuo se separan mediante centrifugación. El aceite y el aceite de naranja y el aceite de colza han entrado en la etapa piloto. En la producción de aceite y grasa animal, se utiliza un tratamiento con proteasa para separar la proteína del aceite. Dado que se puede evitar el tratamiento a alta temperatura, la calidad del aceite es mejor. Para eliminar la lecitina residual en el aceite, se utiliza fosfatasa para eliminar la lecitina soluble en agua en el aceite.

(2) Fabricación de ácidos grasos

La lipasa tiene especificidad de posición. y no especificidad para los sustratos, además, también es selectiva para la longitud de la cadena de ácidos grasos y el grado de insaturación del sustrato. La lipasa sin especificidad de posición se utiliza para hidrolizar la manteca de cerdo para producir ácidos grasos. Cuando el aceite de pescado se hidroliza con lipasa que no tiene ningún efecto sobre los ésteres de ácidos grasos insaturados, el triglicérido del ácido graso altamente insaturado DHA es difícil de hidrolizar y permanece. Este método se utiliza para producir ácidos grasos omega 3 como el DHA. >

(3) Transesterificación

Utilizando el efecto de transesterificación de la lipasa, cambiar la composición de ácidos grasos del aceite puede cambiar las propiedades del aceite, por ejemplo, usando aceite de palma para modificarlo en manteca de cacao. .

2. 4 La transglutaminasa (TGASE) se utiliza en el procesamiento de carne. La transglutaminasa puede catalizar la reacción de transacilación entre el grupo amida γ2 en el residuo de ácido glutámico en la molécula de proteína y varias aminas primarias cuando el amino ε2. El grupo de un residuo de aminoácido sirve como aceptor de acilo, ε2(γ2Gln) Lys se puede formar intermolecularmente.

La reticulación mediante enlaces valentes puede aumentar la fuerza del gel de la proteína y mejorar la estructura y las propiedades funcionales de la proteína. Esta función se puede utilizar para reestructurar la carne picada de bajo valor, mejorar la apariencia y el sabor del pescado y los productos cárnicos. reducir las pérdidas, mejorando así el valor económico. Los aminoácidos esenciales como Met.Lys también se pueden introducir en las proteínas que carecen de este aminoácido para mejorar el valor nutricional. Esta enzima también se puede utilizar en el procesamiento de tejidos de lana, para la inmovilización de enzimas o para unir diferentes. se utilizan moléculas para conectar anticuerpos con agentes para la conexión, etc. La cepa de producción es S t reptoverticill ummobaracens, que se ha comercializado en Japón. La Universidad de Industria Ligera de Wuxi en mi país también ha investigado con éxito y ha entrado en la etapa de producción de prueba. /p>

2 . 5 Nuevos usos de las enzimas en el procesamiento de frutas y verduras

(1) La protopectinasa se utiliza para la extracción de pectina:

La pectina de las frutas es insoluble antes de su madurez. La protopectina existe en forma de protopectina y se transforma gradualmente en pectina soluble durante el proceso de maduración de la fruta. La protopectina también se puede transformar en pectina soluble bajo la acción del ácido y el calor. La protopectina es producida por Bacillus subtilis, Aspergillus niger, levadura y basidiomicetos. La pectinasa ha sido desarrollada para la extracción de pectina de cáscaras de naranja, manzanas, cáscaras de uva y zanahorias. En comparación con el método de calor ácido, el método enzimático para la extracción de pectina tiene un proceso simple, sin contaminación, de bajo costo y el producto. la calidad es ligeramente menor que el contenido de azúcar. No hay gran diferencia entre alto y bajo.

(2) Las enzimas macerantes se utilizan para mejorar el rendimiento del jugo de fruta

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Enzimas macerantes Es una mezcla de pectinasa, hemicelulasa (incluidas xilanasa, arabinasa, mananasa) y celulasa. Actúa sobre los frutos triturados, favorece la filtración y mejora el rendimiento del zumo. Una sola pectinasa ya es la principal. enzima en el procesamiento de jugos.

(3) Tratamiento enzimático por ósmosis a presión o vacío de frutas y verduras intactas:

Utilice presión o vacío para remojar frutas y verduras, permitiendo que la pectinasa penetre en el espacio intercelular o pared celular para trabajar. Este método se ha utilizado para ablandar naranjas intactas, y la cáscara de naranja es fácil de pelar. También se usa para endurecer la pulpa del melocotón, y la pectina metilesterasa y el Ca2 pueden penetrar en la carne. la dureza de los melocotones enlatados en almíbar se multiplica por 4 (porque la pectina desmetilada se puede combinar con Ca2 para mejorar la dureza). Las verduras encurtidas tratadas con este método pueden evitar que se ablanden y mantener la textura crujiente. Este método también se utiliza para el tratamiento desamargante de las cáscaras de naranja. la tasa de desamargo alcanza el 81%.

(4) Se utilizan siete enzimas para eliminar los compuestos fenólicos

El jugo clarificado se filtra mediante ultrafiltración y aún produce un color blanco después de la concentración. es causado por compuestos fenólicos en el jugo. Por esta razón, se puede tratar con pectinasa antes de la filtración para oxidarlo y polimerizarlo en polímeros insolubles y eliminarlos mediante filtración.

(5) Pectinasa Se usa para lavar. contaminantes de pectina en la membrana del filtro.

(6) La β2-glucanasa se usa para eliminar el β-glucano producido por la infección con Cot rytis cinerea en el jugo de uva, y Vinozyme promueve la sedimentación de la materia insoluble.

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2.6 Aplicación de enzimas en la industria textil

La amilasa se ha utilizado para desencolar telas de algodón durante más de 100 años. Con el desarrollo de la industria de preparación de enzimas, se han incorporado la celulasa, la pectinasa y la xilanasa. , quelasa, proteasa y otras enzimas han sido utilizadas por la industria textil.

(1) Enzimas para el acabado del algodón

Con la popularidad de la ropa de mezclilla, Cellulase trata la tela de algodón y mejora la apariencia. y tacto del tejido, que ha recibido una amplia atención por parte de la industria textil. Cellulase actúa sobre el área amorfa de las fibras naturales, degradando y modificando parcialmente las fibras, haciendo que el tejido sea suave, terso y suave al tacto. Por lo general, después del tratamiento con enzimas, el peso de la tela de algodón se reduce entre un 3 y un 5%, pero la solidez se pierde en aproximadamente un 20%. En los países desarrollados, para seguir la moda, no les importa la solidez de la tela. paño.

La catalasa se usa a menudo Después del blanqueo con H2O2 para eliminar el H2O2 residual, se descubrió recientemente que A rthromyces ramosus y Coprinus cinereus pueden producir catalasa en grandes cantidades. La catalasa también se usa en detergentes.

El acabado del algodón descompone principalmente la pectina en la superficie de las fibras de tela de algodón y lino para facilitar el blanqueo y el teñido. Qizin es una fenol oxidasa con O como receptor H. Se utiliza principalmente para la decoloración durante el teñido índigo de la mezclilla. Para mejorar la producción de Aspergillus niger, siete enzimas también pueden actuar sobre la lignina y tener el efecto de descomponerla. /p>

(2) Acabado antifieltro de proteasa de tejidos de lana.

Si son tejidos de lana. no se tratan ni se lavan, se encogerán y se sentirán y no se pueden volver a usar (como los suéteres de lana inferiores que se encogen muy poco después del lavado), deben tratarse con encogimiento y anti-fieltro para mantener su forma original después del lavado. El tratamiento anticorrosivo y de fieltro tiene una historia de más de 100 años. En el pasado se utilizaba cloro, H2O2 y persulfato, lo que provocaba una grave contaminación. Recién en la década de 1990 se desarrolló el tratamiento antiencogimiento sin cloro. Agente. El uso de proteasa para cambiar la estructura de la lana se puede utilizar para el tratamiento antifieltro y antiencogimiento. En la década de 1940, Japón informó que el tratamiento con papaína puede prevenir el fieltro y la contracción. Teñirse a baja temperatura para aumentar la tasa de teñido, reducir las aguas residuales y mejorar la sensación y el aspecto de la tela. En la década de 1970, también probamos el tratamiento con proteasa ácida y el teñido a baja temperatura, y logramos buenos resultados. en 3,6 y las aguas residuales se redujeron en 62. La tasa de rotura del hilo por mil husos se redujo a 145 y la resistencia a la tracción y la sensación han mejorado significativamente. Desde la década de 1980, el antifieltro enzimático ha atraído una atención renovada. En Japón, Gran Bretaña, Estados Unidos y otros países se han publicado una gran cantidad de artículos de investigación y se han logrado ciertos avances. Las proteasas estudiadas incluyen tripsina, papaína, proteasa alcalina, proteasa neutra, proteasa ácida, etc. estos procesos pronto madurarán y serán promovidos.

2. 7 Aplicación de enzimas en la industria del papel

La industria del papel es una fuente importante de contaminación ambiental debido a la conciencia de la gente sobre la protección del medio ambiente. En aumento, el uso de la biotecnología en la industria del papel ha atraído la atención. La producción de pulpa enzimática ha despertado un gran interés en varios países y la clave es degradar la lignina. Recientemente, algunas personas en China han utilizado una variedad de microorganismos para actuar. Se han realizado avances en la fabricación de pulpa y actualmente se están haciendo preparativos para ampliar los ensayos. La aplicación de enzimas en la industria del papel ahora es principalmente lipasa para desresinar troncos, celulasa, hemicelulasa y lipasa para destintar después del reciclaje de periódicos de desecho. blanqueo de pulpa.

(1) Troncos de resina:

Los troncos utilizados para la fabricación de papel contienen resina. Al batir y fabricar papel, la resina contaminará el equipo y afectará la producción, reduciendo la calidad. Por esta razón, es necesario apilarlo al aire libre durante mucho tiempo (más de 3 meses) para que la resina se descomponga, lo que afecta el ciclo de producción y ocupa una gran superficie. de troncos y descubrió que la composición de la resina 96 es ácido oleico y ácido linoleico, que pueden eliminarse mediante un tratamiento con lipasa. Desde que se adoptó en la producción en la década de 1990, la calidad de los productos de papel ha mejorado y el costo de apilamiento de troncos ha aumentado. disminuyó, la cantidad de adsorbente de resina se redujo y los beneficios económicos mejoraron. En ese momento, la lipasa es suministrada por la compañía NOVO y funciona bien a un pH de 6 a 10 y de 40 a 60°C. esa lipasa con una resistencia al calor de 70°C es más efectiva.

(2) Blanqueo de pulpa:

Para eliminar la lignina, la fuente de pigmentos, la pulpa debe ser tratado con cloro, ácido hipocloroso, dióxido de cloro y otros cloruros, lo que causa una contaminación grave. Por lo tanto, en la década de 1960, algunas personas consideraron usar ligninasa para descomponerlo. La lignina es el fenilpropano, que es la columna vertebral del polímero y solo se desintegrará cuando se desintegre. Las enzimas que se ha demostrado que tienen la capacidad de descomponer la lignina incluyen la lignina peroxidasa (L IP) y la peroxidasa dependiente de manganeso (MNP) y LAC, pero hasta ahora no se ha encontrado ninguna ligninasa adecuada. un método de tratamiento que combina métodos químicos y enzimáticos, que ha logrado buenos resultados. La xilanasa se utiliza por primera vez para cortar la madera. Los enlaces entre la lignina y la celulosa (xilan y hemicelulosa) liberan la lignina después de cocinar con álcali, el xilano se libera de la pulpa. Se puede adsorber nuevamente en la superficie de la fibra. La enzima la descompone y aumenta los poros, aumentando así la permeabilidad del cloro y facilitando la salida de la lignina de la pulpa. Este proceso puede reducir la cantidad de cloro activo utilizado. en un 30%.

(3) Reciclaje de periódicos usados ​​Destintado en

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Al convertir en pulpa el papel usado después del reciclaje, es necesario utilizar álcali, tensioactivos no iónicos, silicato de sodio y H2O2 para el tratamiento de destintado. En Japón, se agregan celulasa alcalina y hemicelulasa durante el destintado0 1 Después de 2 horas de reacción. , la blancura del papel se puede aumentar de 4 a 5 sin reducir la resistencia. Para evitar que la tinta impresa manche las manos, se añaden a la tinta triglicéridos de alta calidad como ácido linoleico, ácido linolénico y ácido oleico. Agregar lipasa durante el destintado tiene un mejor efecto y la blancura se puede mejorar en 2, 5. La Universidad de Shandong en mi país también ha realizado muchos estudios sobre el destintado de periódicos usados.

2, 8 Otros

Además de usarse como aditivo para piensos, la fitasa se utiliza para mejorar la tasa de utilización del fósforo orgánico en los piensos, reducir la contaminación ambiental del fósforo en las heces y ahorrar la cantidad de fosfato en los piensos. La fitasa también se utiliza en la elaboración de cerveza para mejorar el contenido de las materias primas. La utilización del fósforo, así como su uso en la producción de alimentos con proteína de soja empobrecida en potasio, también se ha convertido en una fuente de proteína para los pacientes renales. Se utiliza en el procesamiento de stevia para eliminar el amargor. La licuefacción y sacarificación del almidón representan casi todas las reacciones enzimáticas industriales, ya que la licuefacción y sacarificación enzimática actual se llevan a cabo a diferentes pH y temperaturas, con el fin de simplificar el proceso y ahorrar agua y energía. , es necesario desarrollar α2 amilasa de alta temperatura resistente a los ácidos y una enzima de sacarificación resistente al calor que se pueda licuar a pH 4,5, mientras que la glucoamilasa se puede licuar a temperaturas superiores a 60 °C. solo se licua a un pH de 4,5, también puede evitar la formación de maltulosa. Es resistente a los ácidos y la glucoamilasa resistente al calor se ha estudiado en el extranjero durante muchos años, y ha habido muchos informes. informaron que se ha cultivado una cepa de α2 amilasa resistente a los ácidos (KOD-1) en 30 suspensión de almidón, pH 4, que reacciona a 105 ℃ durante 10 minutos y la actividad enzimática residual es 75. Licuar la enzima a pH 4. 5, 60 ℃ durante 30 suspensiones durante 60 minutos para obtener el líquido licuado DE14. Añadir 0,1 de glucoamilasa y sacarificar durante 48 horas. El contenido de glucosa alcanzó 95,5, que es el mismo que el resultado de la amilasa α2 de Bacillus subtilis licuada a pH 5,8 (. contenido de glucosa 95.7). Además, se utilizó ingeniería de proteínas para reemplazar las 7 metioninas en la molécula de amilasa α2 de Bacillus licheniformis con otros aminoácidos. Posteriormente, se mejorará la resistencia a los ácidos. cambiar en gran medida el rostro de las industrias relacionadas con la sacarificación.

3 Conclusión

A medida que disminuyen los recursos energéticos del mundo, la población aumenta constantemente, y los recursos hídricos y los alimentos son cada vez más escasos. Debido al fortalecimiento de la conciencia humana sobre la protección del medio ambiente, la necesidad de que la industria utilice enzimas para reformar los procesos tradicionales es más urgente. Por lo tanto, es necesario aumentar la producción de enzimas, reducir los costos de producción y desarrollar nuevas variedades. y nuevos usos son tareas urgentes. El desarrollo de la ingeniería genética y la ingeniería de proteínas ha creado condiciones favorables para el desarrollo de la industria de preparación de enzimas. El desarrollo de enzimas que sean resistentes al calor, a los ácidos y a los álcalis y que tengan efectos especiales sobre los sustratos. Además de las enzimas producidas por animales y plantas, será una realidad cambiar las enzimas que se producirán mediante métodos de fermentación microbiana, o cambiar las enzimas producidas por microorganismos que aún no se pueden utilizar para que se produzcan mediante cepas seguras.