2020-11-13 Los eventos postraduccionales incluyen el plegamiento, la modificación y la translocación de proteínas.
La conformación tridimensional de una proteína viene determinada básicamente por su secuencia de aminoácidos.
Las chaperonas pueden unirse a cadenas polipeptídicas nacientes que aún se están traduciendo en el ribosoma para evitar
el plegamiento y la agregación incorrectos del extremo N', que eventualmente se eliminará de la proteína madura. Suéltalo.
En biología molecular, las chaperonas moleculares son estructuras que ayudan en el plegado o desplegado de macromoléculas y en el ensamblaje o desmontaje de otras moléculas. Las macromoléculas siempre están acompañadas para realizar sus funciones biológicas normales y han completado correctamente el proceso de plegado y/o ensamblaje. Principalmente plegamiento de proteínas chaperonas. Las primeras proteínas, llamadas chaperonas, ayudan a los humanos a ensamblar nucleosomas a partir de histonas plegadas y ADN. Las chaperonas de ensamblaje, especialmente en el núcleo, participan en el ensamblaje de subunidades que se pliegan en estructuras oligoméricas.
Una función principal de las chaperonas es evitar que tanto las cadenas polipeptídicas recién sintetizadas como las subunidades agregadas se agreguen en estructuras no funcionales. Es por esta razón que muchas, pero no todas, las HSP son proteínas que aumentan su tendencia a agregarse debido a la desnaturalización debida al estrés. En este caso, la chaperona no transmite ninguna información espacial adicional necesaria para el plegamiento de proteínas. Sin embargo, algunas "chaperonas espaciales" muy específicas transmiten información estructural (espacial) única a proteínas que no pueden plegarse espontáneamente.
Estructura del anillo oligomérico de las chaperonas
Las chaperonas también pueden ayudar a las proteínas a atravesar la membrana celular
Los péptidos señal se dirigen a la translocación de nuevas células
La cadena peptídica atraviesa la membrana plasmática de las bacterias o ingresa al retículo endoplásmico de las células eucariotas. Algunos péptidos señal en péptidos maduros se escinden después de la translocación a orgánulos.
Los péptidos señal (a veces llamados secuencias señal, señales de dirección, señales de localización, secuencias de localización, péptidos de tránsito, secuencias líder o péptidos líderes) son los componentes de la mayoría de las proteínas recién sintetizadas que se dirigen hacia la vía secretora. Péptidos cortos (de 5 a 30 aminoácidos de longitud) presentes en el extremo N. Estas proteínas incluyen aquellas que residen dentro de ciertos orgánulos (retículo endoplásmico, aparato de Golgi), son secretadas por la célula o se insertan en la mayoría de las membranas celulares.
Las exteínas son secuencias representadas en proteínas maduras. Los intestinos son secuencias que se eliminan.
Ciertas proteínas de las células eucariotas se modifican mediante la unión de lípidos. Esta modificación a menudo se dirige a las proteínas, anclándolas a la membrana plasmática. Esto sucede en urgencias sin problemas.
Dos mecanismos: selectivo o no selectivo
Vía ubiquitina-proteasoma: principal vía de degradación selectiva de proteínas en células eucariotas. La ubiquitina se utiliza como marcador para apuntar a proteínas citoplasmáticas y nucleares para una proteólisis rápida. La degradación de proteínas implica dos etapas: primero la proteína es localizada por la ubiquitina; luego es hidrolizada por un gran complejo
Proteolisis lisosomal: proteólisis no selectiva
Ubiquitina: 76 aa; en todas las células eucariotas; se puede utilizar repetidamente. Es un signo de degradación de proteínas.
El sistema de ubiquitinación también involucra otros tres componentes:
a. b. E2 (ubiquitina ligasa, específica, una gran familia) transfiere ubiquitina de E1 al sustrato.
c.E3 (enzima conjugadora de ubiquitina, específica, de una gran familia) se une al sustrato proteico.
La proteasa degrada las proteínas citosólicas marcadas con ubiquitina.
El proteosoma 20S eucariota está compuesto por 7 subunidades a diferentes y 7 subunidades b diferentes. Tiene la estructura general de un anillo a-b-b-a.
Las señales intrínsecas en las proteínas determinan su transporte y localización en las células.
La clasificación de proteínas (dirigida) es la dirección en la que diferentes tipos de proteínas entran o son transportadas entre orgánulos específicos.
La translocación de proteínas describe el movimiento de proteínas a través de las membranas celulares. Se dirige a través de una secuencia señal/péptido. Se requiere un aparato de proteínas especial en la membrana celular.
El retículo endoplásmico, las mitocondrias y los cloroplastos contienen estructuras proteicas.
Sus membranas permiten el paso de las proteínas sin entrar en contacto con los lípidos hidrofóbicos circundantes.
Translocación inversa: envío de proteínas al citoplasma para su degradación
La translocación inversa utiliza un translocón para enviar proteínas desplegadas desde el retículo endoplásmico al citoplasma, donde se produce su degradación. La proteína es esencial, pero su mecanismo no está claro