¿Cuáles son las funciones anormales de las proteínas?

Proteína

Definición y descripción general

La proteína (proteína) es la base material de la vida. Sin proteína, no habría vida. Por tanto, es una sustancia estrechamente relacionada con la vida y diversas formas de actividades vitales. Las proteínas están involucradas en cada célula y en cada componente importante del cuerpo. La proteína representa el 16,3% del peso corporal humano, es decir, un adulto de 60kg tiene aproximadamente 9,8kg de proteína en su cuerpo. Existen muchos tipos de proteínas en el cuerpo humano, con diferentes propiedades y funciones, pero todas están compuestas por más de 20 tipos de aminoácidos en diferentes proporciones, y se metabolizan y actualizan constantemente en el cuerpo. Las proteínas ingeridas se digieren y descomponen en aminoácidos en el cuerpo. Después de la absorción, se utilizan principalmente para recombinarse en proteínas humanas en una determinada proporción en el cuerpo. Al mismo tiempo, las nuevas proteínas se metabolizan y descomponen constantemente y siempre. en un equilibrio dinámico. Por lo tanto, la calidad y cantidad de proteínas de los alimentos y la proporción de varios aminoácidos están relacionadas con la cantidad de síntesis de proteínas en el cuerpo humano, especialmente el crecimiento y desarrollo de los adolescentes, la salud y longevidad de las mujeres embarazadas y la salud y longevidad. de las personas mayores. Todos ellos están relacionados con la cantidad de proteínas en la dieta.

Cuando las fuentes de proteínas de la dieta son adecuadas, el metabolismo proteico del cuerpo está en un estado equilibrado y la ingesta y la producción de nitrógeno son iguales, lo que se denomina equilibrio de nitrógeno (se debe suministrar equilibrio de nitrógeno a niños y adolescentes). con más proteínas. Hacer que el cuerpo tenga más nitrógeno almacenado para asegurar el crecimiento y desarrollo. Es decir, se requiere que la ingesta de nitrógeno sea mayor que la producción de nitrógeno para lograr un balance de nitrógeno positivo.

La proteína es la base material de toda la vida, un componente importante de las células del cuerpo y la principal materia prima para la renovación y reparación del tejido humano. Sin proteínas, no habría vida. La proteína se compone de más de 20 tipos de aminoácidos. Dependiendo del número y orden de la composición de los aminoácidos, existen más de 100.000 tipos de proteínas en el cuerpo humano. Sus estructuras y funciones varían ampliamente, lo que resulta en la diversidad y complejidad de la vida.

Funciones fisiológicas de las proteínas

1. Estructura del cuerpo humano: La proteína es la base material de toda la vida, un componente importante de las células del cuerpo y la principal materia prima para la renovación y reparación del tejido humano. Todos los tejidos del cuerpo humano: cabello, piel, músculos, huesos, órganos internos, cerebro, sangre, nervios, endocrinos, etc. están compuestos de proteínas, por eso se dice que la dieta la elabora la propia persona. La proteína es muy importante para el crecimiento y desarrollo humano.

Por ejemplo, la característica del desarrollo del cerebro es que la proliferación celular se completa al mismo tiempo y el crecimiento de las células del cerebro humano tiene dos períodos máximos. El primero es cuando el feto tiene tres meses; el segundo es desde el nacimiento hasta el año, especialmente en los bebés entre 0 y 6 meses, que es un período en el que las células cerebrales crecen rápidamente. Al año de edad, la proliferación de células cerebrales prácticamente se ha completado y su número ha alcanzado el 9/10 del de un adulto. Por lo tanto, los niños de 0 a 1 año tienen necesidades específicas de ingesta de proteínas, lo cual es particularmente importante para el desarrollo intelectual de los niños.

2. Reparar el tejido humano: El cuerpo humano está compuesto por billones de células. Se puede decir que las células son las unidades más pequeñas de vida. Están en un proceso metabólico interminable de envejecimiento, muerte y muerte. renacimiento. Por ejemplo, la epidermis de los jóvenes se renueva cada 28 días, mientras que la mucosa gástrica necesita renovarse por completo en dos o tres días. Por lo tanto, si la ingesta, la absorción y la utilización de proteínas de una persona son buenas, su piel será brillante y elástica. Por el contrario, las personas a menudo se encuentran en un estado deficiente de salud. Después de que el daño tisular, incluido el traumatismo, no pueda repararse de manera oportuna y de alta calidad, se acelerará el deterioro del cuerpo.

3. Mantener el metabolismo normal del cuerpo y el transporte de diversas sustancias en el organismo. Las proteínas portadoras son cruciales para mantener las actividades vitales normales del cuerpo humano. Puede transportar diversas sustancias en el cuerpo. Por ejemplo, la hemoglobina transporta oxígeno (la tasa de renovación de los glóbulos rojos es de 2,5 millones por segundo), las lipoproteínas transportan grasa, receptores en las membranas celulares y transportan proteínas, etc.

4. Albúmina: Mantiene el equilibrio de la presión osmótica y el equilibrio de líquidos corporales en el organismo.

5. Mantener el equilibrio ácido-base de los líquidos corporales.

6. Células inmunes y proteínas inmunes: incluidos glóbulos blancos, linfocitos, macrófagos, anticuerpos (inmunoglobulinas), complemento, interferón, etc. Actualizado cada siete días. Cuando hay suficiente proteína, esta fuerza es fuerte y puede aumentar 100 veces en cuestión de horas cuando sea necesario.

7. Diversas enzimas que constituyen las funciones catalíticas y reguladoras necesarias del cuerpo humano. Hay miles de enzimas en nuestro cuerpo, cada una de las cuales sólo puede participar en una reacción bioquímica. Cada minuto tienen lugar más de cien reacciones bioquímicas en las células humanas. Las enzimas promueven la digestión, absorción y utilización de los alimentos.

Si las enzimas correspondientes son suficientes, la reacción se desarrollará sin problemas y rápidamente, y estaremos enérgicos y será menos probable que nos enfermemos. De lo contrario, la respuesta se ralentiza o se bloquea.

8. Las principales materias primas de las hormonas. Tiene la actividad fisiológica de regular varios órganos del cuerpo. La insulina se sintetiza a partir de 51 moléculas de aminoácidos. La auxina se sintetiza a partir de 191 moléculas de aminoácidos.

7. Constituyen los neurotransmisores acetilcolina, serotonina, etc. Mantiene las funciones normales del sistema nervioso: gusto, visión y memoria.

8. Colágeno: Supone 1/3 de las proteínas del organismo, genera tejido conectivo y forma el esqueleto del cuerpo. Como huesos, vasos sanguíneos, ligamentos, etc., determinan la elasticidad de la piel y protegen el cerebro (una gran parte de las células cerebrales son células de colágeno y forman una barrera hematoencefálica para proteger el cerebro)

9. Proporcionar energía térmica.

Proteínas y Salud

La proteína fue descubierta por el científico holandés Gerrit en 1838. Observó que los seres vivos no pueden sobrevivir sin proteínas. La proteína es un compuesto orgánico macromolecular extremadamente importante en los organismos vivos y representa el 54% del peso seco del cuerpo humano. La proteína se compone principalmente de aminoácidos y varios tipos de proteínas se componen de diferentes combinaciones y disposiciones de aminoácidos. Se estima que hay más de 100.000 proteínas en el cuerpo humano. La vida es una forma avanzada de movimiento material. Este movimiento se realiza a través de proteínas, por lo que las proteínas tienen un significado biológico extremadamente importante. Todas las actividades de la vida, como el crecimiento, el desarrollo, el movimiento, la herencia y la reproducción del cuerpo humano, son inseparables de las proteínas. El movimiento de la vida requiere proteínas y no puede separarse de ellas.

Algunas sustancias fisiológicamente activas del cuerpo humano, como aminas, neurotransmisores, hormonas peptídicas, anticuerpos, enzimas, proteínas nucleares y proteínas que actúan como "portadores" en las membranas celulares y en la sangre, son todas Inseparable de las proteínas, juega un papel extremadamente importante en la regulación de las funciones fisiológicas y el mantenimiento del metabolismo. Los componentes de los músculos en el sistema de movimiento humano y el metabolismo de los músculos durante la contracción, el trabajo y la finalización de los movimientos están todos relacionados con las proteínas. Sin proteínas, el ejercicio físico es imposible.

En biología, la proteína se explica como un polipéptido formado al conectar aminoácidos a través de enlaces peptídicos, y luego una sustancia formada al conectar polipéptidos. En pocas palabras, es el armazón y la sustancia principal que constituye los tejidos y órganos humanos. Desempeña un papel importante en las actividades vitales humanas. Se puede decir que sin proteínas, no habría actividades vitales. Las proteínas de la dieta diaria se encuentran principalmente en las carnes magras, los huevos, los frijoles y el pescado.

Deficiencia de proteínas: Adultos: atrofia muscular, disminución de la inmunidad corporal, anemia y, en casos graves, edema. Menores: crecimiento y desarrollo estancado, anemia, desarrollo intelectual deficiente y mala visión. Exceso de proteínas: las proteínas no se pueden almacenar en el cuerpo y el cuerpo no puede absorber el exceso de proteínas. La ingesta excesiva de proteínas provocará intoxicación por proteínas o incluso la muerte debido a trastornos metabólicos.

Aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales

Las proteínas de los alimentos deben ser digeridas por el tracto gastrointestinal y descompuestas en aminoácidos antes de que puedan ser absorbidas y utilizadas por el cuerpo humano. La necesidad de proteínas del cuerpo humano es en realidad la necesidad de aminoácidos. Sólo cuando la cantidad y el tipo de aminoácidos absorbidos satisfacen las necesidades del cuerpo humano, éste puede utilizarlos para sintetizar su propia proteína. En nutrición, los aminoácidos se dividen en dos categorías: aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales.

Los aminoácidos esenciales se refieren a aminoácidos que el cuerpo humano no puede sintetizar por sí solo o que la tasa de síntesis no puede satisfacer las necesidades del cuerpo humano y deben ingerirse de los alimentos. Para los adultos, existen ocho aminoácidos de este tipo, incluidos lisina, metionina, leucina, isoleucina, treonina, valina, triptófano y fenilalanina. La histidina también es un aminoácido esencial para los bebés.

Los aminoácidos no esenciales no significan que el cuerpo humano no necesite estos aminoácidos, sino que el cuerpo humano puede sintetizarlos por sí mismo o convertirlos a partir de otros aminoácidos, y no necesariamente tiene que hacerlo. ser ingerido directamente de los alimentos. Dichos aminoácidos incluyen ácido glutámico, alanina, arginina, glicina, ácido aspártico, cistina, prolina, serina y tirosina. Si el suministro de algunos aminoácidos no esenciales como la cistina y la tirosina es suficiente, se puede ahorrar el requerimiento de los aminoácidos esenciales metionina y fenilalanina.

Clasificación de las proteínas

En nutrición, las proteínas de los alimentos se dividen en tres categorías según el tipo y cantidad de aminoácidos contenidos en las proteínas de los alimentos: 1. Proteína completa, que es un tipo de proteína de alta calidad. Contienen una gama completa de aminoácidos esenciales en cantidades suficientes y en proporciones adecuadas entre sí. Este tipo de proteína no sólo mantiene la salud humana, sino que también promueve el crecimiento y el desarrollo. Las proteínas de la leche, los huevos, el pescado y la carne son proteínas completas.

2. Proteína semicompleta Aunque este tipo de proteína contiene una gama completa de aminoácidos, la cantidad de algunos aminoácidos no puede cubrir las necesidades del cuerpo humano. Apoyan la vida pero no promueven el crecimiento y el desarrollo. Por ejemplo, la gliadina del trigo es una proteína semicompleta que contiene muy poca lisina. Un determinado tipo o varios aminoácidos contenidos en los alimentos que son diferentes de los que el cuerpo humano necesita se denominan aminoácidos limitantes. Las proteínas de los cereales contienen en su mayoría menos lisina, por lo que su aminoácido limitante es la lisina. 3. Proteínas incompletas: este tipo de proteínas no pueden proporcionar todos los aminoácidos esenciales que requiere el cuerpo humano. No pueden promover el crecimiento y el desarrollo ni sustentar la vida dependiendo únicamente de ellas. Por ejemplo, el colágeno de la piel de la carne es una proteína incompleta.

El papel de las proteínas

La proteína es la base material de la vida: es uno de los tres componentes principales (proteínas, grasas, carbohidratos) del cuerpo humano. Como nutriente indispensable para el cuerpo humano, representa aproximadamente el 20% del tejido humano. Aproximadamente el 3% de las proteínas participa en el metabolismo para completar diversas actividades fisiológicas del cuerpo humano todos los días.

Estructura de la proteína

La actividad biológica de una proteína no sólo está determinada por la estructura primaria de la molécula proteica, sino que también está estrechamente relacionada con su estructura espacial específica. Es probable que la estructura espacial anormal de las proteínas conduzca a la reducción y pérdida de su actividad biológica, e incluso a enfermedades como la enfermedad de las vacas locas, la enfermedad de Alzheimer, etc., son enfermedades causadas por el plegamiento anormal de las proteínas. ¿Cómo se pliegan correctamente las proteínas dentro de las células? ¿Por qué a veces este proceso falla? La investigación sobre los procesos de plegamiento de proteínas durante las últimas cuatro décadas se ha centrado en cómo las proteínas desnaturalizadas se repliegan cuando el desnaturalizante se diluye con un tampón. Pero estos estudios in vitro están lejos de ser verdaderas condiciones intracelulares. La investigación que enfatiza el plegamiento normal y anormal de proteínas en células vivas, especialmente la participación de catalizadores de plegamiento, chaperonas moleculares y macromoléculas, es un foco de investigación actual en este campo. Aclarar el proceso de plegamiento de proteínas en detalle funcional y estructural tendrá implicaciones importantes para la prevención y el tratamiento de enfermedades relacionadas.

Unidad peptídica: también conocida como grupo peptídico, es una estructura que se repite en la cadena principal de enlaces peptídicos. Es una unidad plana compuesta por átomos de nitrógeno, átomos de carbono y sus cuatro componentes sustituidos: átomo de oxígeno carbonilo, átomo de hidrógeno amida y dos átomos de carbono α adyacentes que participan en la cadena peptídica.

Estructura primaria de la proteína (estructura primaria): se refiere al orden de disposición de los residuos de aminoácidos unidos por valencia en una proteína.

Estructura secundaria de la proteína (la disposición regular de los residuos de aminoácidos dentro del área de disposición de la molécula de proteína. Las estructuras secundarias comunes incluyen la hélice α y la hoja β. La estructura secundaria se mantiene mediante enlaces de hidrógeno formados entre los grupos carbonilo y amida en la columna vertebral.

Estructura terciaria de la proteína: la conformación tridimensional de una molécula de proteína en su estado plegado natural. Se enrolla y pliega aún más en función de la estructura secundaria. se mantiene principalmente mediante interacciones hidrófobas, enlaces de hidrógeno, fuerzas de van der Waals y enlaces salinos entre cadenas laterales de aminoácidos.

Estructura cuaternaria (estructura cuaternaria de la proteína): estructura tridimensional de una multisubunidad. La proteína es en realidad la estructura tridimensional de polipéptidos (subunidades) con estructura terciaria que se agregan de manera adecuada

(estructura supersecundaria): también llamado motivo en las proteínas, especialmente en la globulina. Se suele observar que varias unidades estructurales secundarias adyacentes se combinan entre sí e interactúan entre sí para formar estructuras regulares.

Dominio: una unidad de plegado independiente dentro de la estructura terciaria de una proteína suelen ser varios dominios supersecundarios. estructuras.Una combinación de unidades.

Enlace disulfuro: Un enlace disulfuro formado por la oxidación de dos grupos sulfhidrilo (cisteína) juega un papel importante en la estabilización de la estructura tridimensional de ciertas proteínas. >

Fuerza de Van der Waals: una fuerza débil entre moléculas generada por la interacción electrostática instantánea entre átomos neutros.

Las fuerzas de Van der Waals son más fuertes cuando la distancia entre dos átomos es la suma de sus radios de fuerzas de Van der Waals. La repulsión de fuertes fuerzas de Van der Waals impide que los átomos se acerquen entre sí.

α-Hélice (α-heliv): una estructura secundaria común en las proteínas. La cadena principal de la cadena peptídica está enrollada en una hélice alrededor de un eje central imaginario. Generalmente es una estructura de hélice derecha. La hélice está próxima a la cadena. El grupo carbonilo de cada residuo de aminoácido (n-ésimo) forma un enlace de hidrógeno con el nitrógeno amida del cuarto residuo (4+n-ésimo) en la dirección C-terminal de la cadena polipeptídica. En la estructura clásica de hélice α de mano derecha, el paso de la hélice es de 0,54 nm, cada vuelta contiene 3,6 residuos de aminoácidos y cada residuo se eleva 0,15 nm a lo largo del eje largo de la hélice.

Hoja β (hoja β): estructura secundaria común en las proteínas, que consta de cadenas polipeptídicas extendidas. La conformación de la lámina plegada se mantiene mediante enlaces de hidrógeno formados entre el oxígeno carbonilo de un enlace peptídico y otro hidrógeno amida situado en la misma cadena peptídica. Los enlaces de hidrógeno casi siempre son cadenas peptídicas que se extienden verticalmente. Estas cadenas peptídicas pueden estar dispuestas en paralelo (de la dirección N a C) o en antiparalelo (las cadenas peptídicas están dispuestas en la dirección opuesta).

Giro β: También es una estructura secundaria común en las cadenas polipeptídicas. Conecta las estructuras secundarias (hélice α y lámina β) en las moléculas de proteínas y cambia la dirección de la cadena peptídica. -región polipeptídica repetida, que generalmente contiene de 2 a 16 residuos de aminoácidos. Los giros que contienen más de 5 residuos de aminoácidos a menudo se denominan bucles. Hay dos tipos de giros comunes que contienen 4 residuos de aminoácidos: el giro I se caracteriza por la formación de un enlace de hidrógeno entre el oxígeno carbonilo del primer residuo de aminoácido y el nitrógeno amida del cuarto residuo del giro II; La base suele ser glicina. El segundo residuo en ambos turnos es principalmente prolina.

Proteínas comunes

Fibrina (proteína fibrosa): un tipo importante de proteína insoluble en agua, que generalmente contiene cadenas polipeptídicas que muestran la misma estructura secundaria que muchas proteínas fibrosas y se encuentran estrechamente unidas. Resistencia mecánica a células individuales u organismos enteros, desempeñando un papel protector o estructural.

Globulina (proteína globular): tipo de proteína compacta, aproximadamente esférica, que contiene cadenas polipeptídicas muy plegadas, muchas de las cuales son solubles en agua. Una globulina típica contiene hoyos o hendiduras que reconocen específicamente otros compuestos.

Queratina: Proteína insoluble en agua que desempeña un papel protector o estructural compuesta por cadenas polipeptídicas paralelas en conformación de hélice α o lámina β.

Colágeno (proteína) (colágeno): Es la proteína más abundante en el tejido conectivo animal. Está compuesta por moléculas de procolágeno. El tropocolágeno es una proteína con una estructura superhelicoidal diestra. Cada molécula de tropocolágeno se forma mediante la rotación hacia la derecha de tres hélices izquierdas especiales (paso de 0,95 nm, cada vuelta contiene 3,3 residuos) de la cadena polipeptídica.

Chaperona: Forma un complejo con una cadena polipeptídica recién sintetizada y la ayuda a plegarse correctamente formando una proteína con orientación funcional biológica. Las proteínas dama de honor pueden prevenir la formación de intermediarios plegados incorrectamente y la agregación incorrecta de subunidades proteicas no ensambladas, ayudar en el transporte de cadenas polipeptídicas a través de las membranas y el ensamblaje y desensamblaje de proteínas grandes de múltiples subunidades.

Mioglobina: Es una proteína fijadora compuesta por una cadena peptídica y un grupo protésico hemo. Es una proteína que almacena oxígeno en los músculos. Su curva de saturación de oxígeno es hiperbólica.

Hemoglobina: Es una proteína de unión compuesta por cuatro subunidades que contienen grupos protésicos hemo. La hemoglobina se encarga de transportar oxígeno desde los pulmones a los tejidos periféricos y su curva de saturación de oxígeno tiene forma de S.

Desnaturalización de proteínas: fenómeno en el que se destruye la conformación natural de las macromoléculas biológicas, provocando la pérdida de su actividad biológica. Cuando las proteínas se exponen a los efectos de la luz, el calor, los disolventes orgánicos y algunos productos químicos desnaturalizantes, los enlaces secundarios se destruyen, provocando la destrucción de la conformación natural y la pérdida de la actividad biológica de la proteína.

Renaturalización: Bajo determinadas condiciones, las macromoléculas biológicas desnaturalizadas vuelven a su conformación natural biológicamente activa.

Efecto alostérico: También conocido como efecto alostérico, es un fenómeno en el que la combinación de proteínas oligoméricas y ligandos cambia la conformación de la proteína, dando lugar a la pérdida de la actividad biológica proteica.

Las principales fuentes de proteínas son la carne, los huevos, la leche y los alimentos de soja. En general, las proteínas de origen animal son de mayor calidad y contienen suficientes aminoácidos esenciales. Hay alrededor de 8 tipos de aminoácidos esenciales, que el cuerpo humano no puede sintetizar y deben ingerirse de los alimentos. Si no hay existencias suficientes de un aminoácido esencial en el cuerpo, no se puede sintetizar suficiente proteína para su uso en varios tejidos del cuerpo. y otras proteínas en exceso también serán metabolizadas y desperdiciadas por el cuerpo, por lo que es importante asegurar una ingesta adecuada de aminoácidos esenciales. Las proteínas de origen vegetal suelen tener cantidades insuficientes de 1 a 2 aminoácidos esenciales, por lo que los vegetarianos necesitan consumir una variedad de alimentos y obtener suficientes aminoácidos esenciales de varias combinaciones. Un trozo de carne cocida del tamaño de un naipe contiene entre 30 y 35 gramos de proteína, un vaso grande de leche contiene entre 8 y 10 gramos y media taza de varios frijoles contiene entre 6 y 8 gramos. Así, si comes un trozo de carne del tamaño de un naipe, bebes dos vasos grandes de leche, algunos frijoles y una pequeña cantidad de verduras, frutas y arroz al día, puedes obtener entre 60 y 70 gramos de proteína, lo que es suficiente para un corredor de larga distancia de 60 kg. Si su demanda es relativamente grande, puede beber un vaso extra de leche o comer más carne para obtener suficiente proteína.